Differenze tra chimotripsina e tripsina Differenza tra

Anonim

Chymotrypsin vs Trypsin

L'intero tratto digestivo rilascia vari enzimi per scomporre le molecole del cibo complesse in più semplici e digeribili. Lo stomaco, il fegato, il pancreas elaborano tutti i succhi per convertire il nostro cibo in carboidrati, proteine ​​e grassi in modo che il nostro corpo possa assorbirli e utilizzarli. Il pancreas, situato nell'addome, proprio sotto il nostro stomaco, è un organo a forma di foglia che rilascia il numero massimo di enzimi digestivi. Sia la tripsina che la chimotripsina sono enzimi digestivi prodotti da essa.

Ora, poiché questi enzimi sono così forti da essere in grado di digerire anche il pancreas stesso, vengono tutti rilasciati dalle cellule in forme inattivate. Questi sono anche chiamati come precursori. I precursori devono essere convertiti nella forma attiva da un'altra sostanza chimica o attivati ​​a determinate temperature. La tripsina viene rilasciata come tripsinogeno dal pancreas mentre la chimotripsina viene rilasciata come chimotripsinogeno. Il tripsinogeno viene rilasciato insieme ad un altro enzima inibitore della tripsina per impedire che la tripsina attivata accidentalmente possa danneggiare il pancreas. Insieme al tripsinogeno e al chimotripsinogeno, la procarbossipeptidasi, molte lipasi, elastasi e proteasi vengono elaborate e svuotate attraverso il dotto pancreatico nell'intestino tenue (duodeno).

Il rilascio di questi enzimi o zimogeni dal pancreas è stimolato da un neurotrasmettitore chiamato colecistochinina (CCK). Il CCK viene rilasciato dal duodeno in risposta al cibo ricco di grassi / proteine ​​nel lume.

Il tripsinogeno viene convertito nella sua forma attiva tripsina quando viene a contatto con il bordo del pennello dell'intestino tenue. Qui, un enzima chiamato enterokinase viene rilasciato dai villi del pennello-confine. Ora, la tripsina attivata continua ad attivare tutti gli altri enzimi rilasciati come il chimotripsinogeno, la procarbossipeptidasi, ecc. Nelle loro forme attive di chimotripsina e carbossipeptidasi, ecc.

La tripsina e la chimotripsina sono entrambi enzimi che digeriscono le proteine. Abbattono le proteine ​​nei loro amminoacidi componenti. La tripsina digerisce le proteine ​​rompendo gli aminoacidi basici come l'arginina e la lisina, mentre la chimotripsina rompe gli amminoacidi aromatici come il triptofano, la fenilalanina e la tirosina. La chimotripsina fondamentalmente scinde i legami di ammide peptidica nei polipeptidi. Agisce anche sugli amminoacidi leucina e metionina.

La chimotripsina ha 3 forme isomeriche e cioè il chimotripsinogeno B1, il chimotripsinogeno B2 e la chimotripsina C. Analogamente, la tripsina ha 3 isoenzimi chiamati tripsina 1, tripsina 2 e mesotrypsina. Le funzioni di queste forme isomeriche sia di tripsina che di chimotripsina sono le stesse.

Dal punto di vista medico, la tripsina è estremamente importante poiché l'attivazione intra-pancreatica della tripsina può causare una terribile cascata di reazioni.Attiverà tutti gli altri enzimi digestivi, le lipasi, le proteasi, le elastasi e inizierà a digerire il pancreas dall'interno stesso portando a pancreatite acuta. La pancreatite acuta è una condizione pericolosa per la vita se non identificata precocemente e trattata adeguatamente. D'altra parte, una carenza di tripsina può portare ad un altro disturbo chiamato ileo meconio in un neonato. A causa della carenza di tripsina, il meconio (feci neonatali) non è liquefatto e non può passare attraverso l'intestino, causando un blocco e completa ostruzione intestinale. Questa è una condizione chirurgica e deve essere trattata immediatamente.

Porta i puntatori a casa:

La tripsina e la chimotripsina sono entrambi enzimi che digeriscono le proteine ​​rilasciati dal pancreas esocrino nell'addome.

Entrambi sono rilasciati nelle loro forme inattivate, tripsinogeno e chimotripsinogeno.

Il tripsinogeno viene attivato dall'enterokinase che viene rilasciato dalle cellule del margine del pennello del duodeno.

La tripsina, a sua volta, attiva la chimotripsina convertendola dal chimotripsinogeno.

La tripsina attiva altri enzimi come proteasi, lipasi, elastasi e carbossipeptidasi.

La tripsina è estremamente potente e viene rilasciata insieme ad un enzima inibitore della tripsina nel pancreas.

La tripsina se attivata nel pancreas può causare pancreatite acuta che è una condizione pericolosa per la vita di autolisi del tessuto pancreatico.

La carenza di tripsina si verifica nella fibrosi cistica causando ileo del meconio nei neonati.