Differenza tra la cinasi e la fosforilasi | Kinase vs Phosphorylase

Anonim

La differenza chiave - la cinasi vs la fosforilasi Sia la cinasi che la fosforilasi sono enzimi che si occupano di fosfato sebbene vi sia una differenza nella loro funzione e nella natura. La differenza fondamentale tra di loro è che,

la cinasi è un enzima che catalizza il trasferimento di un gruppo fosfato dalla molecola ATP ad una molecola specificata mentre la fosforilasi è un enzima che introduce un gruppo fosfato in una molecola organica, in particolare glucosio. Questo articolo vi introdurrà agli enzimi di chinasi e fosforilasi che trattano con il fosfato e spiegano quali sono le differenze tra la chinasi e la fosforilasi.

Che cosa è la fosforilasi?

Phosphorylases sono state scoperte da Earl W. Sutherland Jr. alla fine degli anni '30. Questi enzimi catalizzano l'aggiunta di un gruppo fosfato da un fosfato inorganico o da un fosfato + idrogeno ad un acquettore di molecole organiche. Ad esempio, la glicogeno fosforilasi può catalizzare la sintesi del glucosio-1-fosfato da un glucano compreso un glicogeno, amido o maltodestrina. La reazione è nota come una fosforolisi che è anche simile ad un'idrolisi. Tuttavia, l'unica diversità è che è un fosfato, non una molecola d'acqua che viene posta sul legame.

Struttura della polinucleotide fosforilasi

Che cosa è la Kinasi?

L'enzima di cinasi può catalizzare il trasferimento di gruppi di fosfati da molecole ad alta energia, donando fosfati a substrati particolari. Questo processo è identificato come fosforilazione quando il substrato ottiene un gruppo di fosfati e la molecola ad alta energia di ATP dona un gruppo fosfato. In questo processo di fosforilazione, le chinasi svolgono un ruolo significativo e sono parte della più grande famiglia di fosfotrasferasi. Quindi le chinasi sono molto importanti nel metabolismo delle cellule, nella regolazione delle proteine, nel trasporto cellulare e in numerosi percorsi cellulari.

Dihydroxyacetone chinasi nel complesso con un analogo ATP non idrolizzabile

Quali sono le differenze tra la cinasi e la fosforilasi?

Definizione di

Kinasi e Phosphorylase Kinase:

La chinasi è un enzima che catalizza il trasferimento di gruppi di fosfati da molecole ad alta energia, donando fosfati a substrati particolari. Phosphorylase:

Phosphorylase è un enzima che catalizza l'aggiunta di un gruppo fosfato da un fosfato inorganico o un fosfato + idrogeno ad un molecolare biologico. Caratteristiche di

Kinasi e fosforilasi Meccanismo d'azione

Kinasi:

Catalizzare la trasmissione di un gruppo di fosfato terminale di ATP a un gruppo di -OH su un substrato.In tal modo produrre un legame di estere fosfato nel prodotto. La reazione è conosciuta come fosforilazione, e la reazione complessiva è scritta come, Fosforilasi:

Catalizzare l'introduzione di un gruppo fosfato in una molecola organica. La reazione è conosciuta come fosforilisi e la reazione complessiva è scritta come, donatore di fosfato nella reazione degli enzimi di chinasi e fosforilasi

Kinasi:

Gruppo di fosfato dalla molecola ATP Fosforilasi:

Gruppo di fosfato da fosfato inorganico Substrato di enzimi di chinasi e fosforilasi

Kinasi:

molecole organiche specifiche come carboidrati, proteine ​​o lipidi fosforilasi:

molecola organica principalmente glucosio < Prodotti finali di enzimi di chinasi e fosforilasi Kinasi:

ADP (molecola energetica) + substrato fosforilato

Fosforilasi: Se il substrato è glucosio può produrre glucosio-1-fosfato

Struttura degli enzimi di chinasi e fosforilasi Kinasi:

La chinasi è una proteina di struttura terziaria molto complessa.

Phosphorylase: La forma biologicamente attiva di fosforilasi è un dimero di due unità uguali di proteine ​​uguali. Ad esempio, la glicogeno fosforilasi è una proteina enorme, contenuta con 842 aminoacidi e una massa di 97,434 kDa. Il dimero di fosforilasi di glicogeno ha diverse sezioni di importanza biologica, inclusi siti catalitici, siti di legame di glicogeno e siti allosterici.

Regolazione dell'enzima di chinasi e fosforilasi Kinasi:

L'attività delle cinasi è fortemente regolata e hanno effetti intensi sulla cellula. Le cinasi vengono attivate o disattivate dalla fosforilazione, legando l'attivatore proteico o l'inibitore della proteina o regolando la loro posizione nella cellula in relazione ai loro substrati.

Phosphorylase: La fosforilasi di glicogeno è regolata sia dal controllo allosterico che dalla fosforilazione. Gli ormoni come l'epinefrina e l'insulina possono anche regolare la fosforilasi glicogena.

Classificazione degli enzimi di chinasi e fosforilasi Kinasi:

Le cinasi sono classificate in gruppi completi dal substrato in cui agiscono come le proteine ​​chinasi, le lipidi e le chinasi di carboidrati.

Phosphorylase: Le fosforilasi classificate in due; Glicosintransferasi e nucleotidiltransferasi. Esempi per le glicosintransferasi sono, glicogeno fosforilasi fosforilasi amido

  • maltodestrina fosforilasi
  • fosforilasi nucleosidica purina
  • Esempio di nucleotidiltransferasi è
  • Polynucleotide fosforilasi

Patologia degli enzimi chinasi e fosforilasi Kinasi:

  • L'attività decontrollata di chinasi può causare il cancro e la malattia negli esseri umani, inclusi alcuni tipi di leucemia e molti altri perché le chinasi regolano molte fasi che controllano il ciclo cellulare, inclusa crescita, movimento e morte.

Fosforilasi:

Alcune condizioni mediche come la conservazione del glicogeno tipo V - glicogeno muscolare e glicogeno tipo VI - glicogeno fegato ecc. Sono associate a fosforilasi. Riferimenti Modifica. S., Rosenberg, M.J., Morton, H., Francomano, C.A. e Biesecker, L.G. (1998). Identificazione di una mutazione nella fosforilasi glicogena al fegato nella malattia di stoccaggio glicogeno tipo VI.

Hum. Mol. Genet., 7

(5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. e Rode, W. (2011). La fosforilazione dei residui di aminoacidi di base nelle proteine: importante ma facilmente persa. Acta Biochimica Polonica , 58 (2): 137-147. Hunter, T. (1991). Classificazione della proteina chinasi. Metodi in Enzimologia , 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). La regolazione della fosforilazione delle proteine. Biochem Soc. Trans ., 37 (2): 627-641. Johnson, L. N. e Barford, D. (1993). Gli effetti della fosforilazione sulla struttura e sulla funzione delle proteine. Revisione annuale della biofisica e della struttura biomolecolare , 22 (1): 199-232. Manning, G. e Whyte, D. B. (2002). Il complemento di proteine ​​chinasi del genoma umano. Scienza , 298 (5600): 1912-1934. Immagine gentile: "sito attivo di Dihydroxyacetone Kinase" di Bdoc13 - lavoro proprio. (CC BY-SA 3.0) tramite il sito Wikimedia Commons "Crystal structure 1E3P". (Public Domain) su Wikimedia Commons